Enzimas: Generalidades, clasificación y nomenclatura, mecanismo de acción, cinética y Coenzimas
SÍNTESIS DEL TEMA:
GENERALIDADES, CARACTERISTICAS Y NOMENCLATURA
En los sistemas biológicos se llevan a cabo diversas reacciones a partir de la misma sustancia; por ejemplo algunos microorganismos convierten la glucosa en alcohol y bióxido de carbono, al paso que otros gérmenes la convierten en ácido láctico o ácido pirú vico o acetaldehído. Esto quiere decir que la glucosa puede descomponerse en distintos productos y aunque todas las posibilidades son teóricas y prácticamente posibles la presencia de ciertas enzimas favorece uno de los caminos que llevan a la acumulación de determinados compuestos.
Las enzimas, por lo tanto, se consideran como catalizadores altamente específicos que:
· Modifican la velocidad de los cambios promovidos por ellas.
· Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas son las que van a sufrir los cambios.
· Impulsan dentro de los distintos cambios posibles que pueda seguir una sustancia, cual de ellos en especial, será el utilizado.
Las enzimas representan las sustancias encargadas de graduar la velocidad de una reacción determinada en el interior de las células; como en las diversas células se realizan infinidad de reacciones, ya que en una de ellas se encuentran varios miles de sustancias, se deduce, también, la presencia de varios miles de enzimas. Es posible, por lo tanto, que la mayor parte de esta estructura proteínica celular esté formada por enzimas, encargadas de las diversas funciones de síntesis, degradación, oxidación, etc. características de la actividad vital de los distintos organismos.
La nomenclatura enzimática está basada en 3 parámetros:
« Todas las enzimas deben de llevar el nombre del sustrato
Sustrato: parte del sistema enzimático, sustancia o compuesto químico sobre la cual va actuar la enzima es la sustancia o compuesto químico que sufre la reacción química.
« Las enzimas deben de llevar el nombre de la reacción química catalizada
Oxidación --------------------------- oxidasa
Reducción--------------------------- reductasa
Hidrólisis----------------------------- hidrolasa
Isomerización---------------------- isomeraza
Transferencia----------------------- transferasa
Síntesis ------------------------------ ligasa
Catálisis----------------------------- liasa
« Terminación asa
MECANISMO DE ACCIÓN
Los sustratos y las enzimas inducen cambios conformacionales mutuos en el otro, que facilitan el reconocimiento de sustratos y la catálisis.
La actividad catalítica de las enzimas revela su presencia, facilita su detección y proporciona la base para inmunovaloraciones ligadas a enzimas. Muchas enzimas pueden valorarse en el aspecto espectrofotométrico al acoplarlas a una deshidrogenasa de NAD(p)+.
La valoración de las enzimas plasmáticas ayuda al diagnóstico y pronóstico, por ejemplo de un infarto de miocardio.
Las endonucleasas de restricción facilitan el diagnóstico de enfermedades genéticas al revelar los polimorfismos de longitud de fragmentos de restricción.
Las proteínas de fusión recombinantes, como His marcada o enzima de fusión de GST, se purifican con facilidad por medio de cromatografía de afinidad. Las proteasas específicas pueden eliminar “marcas” de afinidad y generar la enzima natural.
CINETICA Y COENZIMAS
El estudio de la cinética enzimática – Los factores que afectan los índices de reacciones catalizadas por enzimas—revela los pasos individuales mediante los que las enzimas transforman sustratos en productos.
Las enzimas no afectan la Keq; esta última, una proporción de constantes de índices de reacción, se calcula a partir de las concentraciones de sustratos y productos en equilibrio, o a partir de la proporción K1/k-1.
Una forma lineal de la ecuación de Hill se usa para evaluar la cinética de unión a sustrato cooperativa mostrada por algunas enzimas multinumericas. La pendiente en el coeficiente de Hill, refleja el número, la naturaleza y la fuerza de las interacciones de los sitios de unión a sustrato. Un valor de n de más de 1 indica cooperación positiva.
Para los inhibidores competitivos y no competitivos simples, la constante inhibidora K1 es igual a la constante de disociación de equilibrio para el complejo enzima-inhibidor relevante. Un término más simple y menos riguroso para evaluar la eficacia de un inhibidor es la IC50, la concentración del inhibidor que produce inhibición de 50% en las circunstancias particulares del experimento.
SITIOS DE INTERES
http://www.angelfire.com/ult/bioquimicae07/intentocucs.html
http://www.monografias.com/trabajos5/enzimo/enzimo.shtml
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